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enzimas cuestionario materia bioquímica, Apuntes de Bioquímica Médica

enzimas qwertyuioasdfghjkl.;wsedrftgyhujiklsdfghjkl,edfrghjklsdfghjksdfghjk

Tipo: Apuntes

2020/2021

Subido el 04/02/2021

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Maria Fernanda Sandoval Vallejo
¿Qué es una catálisis covalente?
Este tipo de mecanismo se basa en la formación de un enlace covalente transitorio
entre la enzima y el sustrato.
Es el ataque de un grupo nucleofílico (cargado negativamente) o electrolito (cargado
positivamente) del centro activo del enzima sobre el sustrato conduce a la unión
covalente del sustrato la enzima como intermediario en la secuencia de reacción
¿Qué es un residuo catalítico conservado?
Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que
una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo
y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener
solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la
catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En
el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos
aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión,
mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se
conocen como residuos catalíticos
¿Qué son las isoenzimas?
Son variaciones en la molécula de la enzima que le da características físico-químicas (distinto pH,
distinto Km, diferente acción de inhibidores y activadores) e inmunológicas diferentes, localización o
lugares de origen diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de reacción y actúan sobre el
mismo sustrato, pero en condiciones distintas.
¿Qué permite detectar la presencia de enzimas en un organismo?
Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que
una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando
sea energéticamente posible. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas.
Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos.
¿Cuál es el nombre de la técnica para detectar eventos catalíticos?
La catálisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la
participación de una sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan la catálisis son
denominados inhibidores. Una característica importante es que la masa de catalizador no se
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Maria Fernanda Sandoval Vallejo

¿Qué es una catálisis covalente?

Este tipo de mecanismo se basa en la formación de un enlace covalente transitorio entre la enzima y el sustrato. Es el ataque de un grupo nucleofílico (cargado negativamente) o electrolito (cargado positivamente) del centro activo del enzima sobre el sustrato conduce a la unión covalente del sustrato la enzima como intermediario en la secuencia de reacción

¿Qué es un residuo catalítico conservado?

Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos

¿Qué son las isoenzimas?

Son variaciones en la molécula de la enzima que le da características físico-químicas (distinto pH, distinto Km, diferente acción de inhibidores y activadores) e inmunológicas diferentes, localización o lugares de origen diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de reacción y actúan sobre el mismo sustrato, pero en condiciones distintas.

¿Qué permite detectar la presencia de enzimas en un organismo?

Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

¿Cuál es el nombre de la técnica para detectar eventos catalíticos?

La catálisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y aquellas que desactivan la catálisis son denominados inhibidores. Una característica importante es que la masa de catalizador no se

modifica durante la reacción química, lo que lo diferencia de un reactivo, cuya masa va disminuyendo a lo largo de la reacción

¿Para qué sirve la investigación de alta capacidad de procesamiento (HTS)?

El cribado de alto rendimiento ( HTS ) es un método de experimentación científica que se utiliza especialmente en el descubrimiento de fármacos y es relevante para los campos de la biología y la química

Describe brevemente el análisis ELISA

Los ensayos inmunológicos son procedimientos en los cuales se utilizan anticuerpos como reactivos enlazantes “específicos”. Y tienen aplicación universal para la determinación o cuantificación de fármacos terapéuticos y no terapéuticos, diversas sustancias biológicas, sustancias infecciosas o anticuerpos de respuesta del huésped en el suero, en la orina, en el líquido cefalorraquídeo en saliva y en cualquier líquido biológico donde se encuentre la sustancia a investigar. La prueba ELISA se basa en varias teorías:

  1. antígeno y anticuerpo pueden enlazarse a una superficie portadora insoluble y retener su reactividad inmunológica
  2. Las enzimas tienen actividad específica alta y convierten una cantidad relativamente grande de sustrato en producto detectable, lo que permite detectar concentraciones muy bajas del ligando.
  3. La actividad enzimática o reactividad inmunológica de los conjugados se preserva y permanece estable durante el análisis y el almacenamiento; y
  4. Las enzimas no están presentes en el líquido biológico que se va a analizar. Los anticuerpos utilizados en el método ELISA son de origen monoclonal o policlonal que se suministran como antisuero no fraccionado o fracciones de inmunoglobulina purificada. Fuentes:https://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/Carrera- Medicina/BIOQUIMICA/enzimas.pdf https://www.medigraphic.com/pdfs/gaceta/gm-2004/gms043o.pdfç