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bioquímica unidad 1: Aminoacidos y enzimas, Resúmenes de Bioquímica
unidad de aminoacidos y enzimas que te sirviran para un certamen,test,o examen
Tipo: Resúmenes
2019/2020
1 / 34
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Test 1: 03/09/
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Bibliografía: HERRERA, BIOQUIMICA GENERAL 1ERA.
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UNIDAD 1: AMINOACIDOS Y PROTEINAS Función de las proteínas: Son múltiples, debido a la diversidad posible de estructuras como, por ejemplo: Transporte: Albumina, hemoglobina Movimiento: miosina y actina Catálisis: Enzimas Comunicación: Hormonas, proteínas de señalización Inmunidad: anticuerpos Asistencia: histonas, chaperonas Proteínas de membrana que pueden ser receptores o bombas Adhesión celular: integrinas, cadherinas. Aminoácidos: Son moléculas que contienen un grupo amino y un grupo carboxilo, al tener un carácter químico de ácido y base al mismo tiempo, es decir, un tampón, buffer, o amortiguador, es decir una función de los aminoácidos y las proteínas en nuestro organismo es mantener regulado el pH. Pero hay que recordar que para ser aminoácido tanto el grupo amino como carboxilo deben estar unidos al mismo carbono. : R – NH R1 – NH – R R1 – N – R R GRUPO AMINO: » Función orgánica nitrogenada unida a carbonos que no forman parte de grupos carbonilo. » Se comporta como
- O R- C OH GRUPO Carboxilo: » Función orgánica oxigenada, formada por un alcohol unido a un carbonilo. Estos no clasifican como Estos si clasifican como aminoácido, ya que no están los grupos amino y carbonilo unidos al
D aminoácido. Actualmente lo cambiaron a L-aminoácido y se puede usar tranquilamente. » La cadena lateral es lo que le proporciona identidad y reactividad específica a cada α-aminoácido. Pude darle polaridad, tamaño, carga y reactividad. TAMAÑO : El tamaño de las cadenas laterales es específico para cada α-aminoácido y este tamaño repercute en su disposición cuando forma parte de proteínas. Ejemplo: Tenemos una de tamaño muy pequeña como la glicina o una
de tamaño muy grande como el triptófano. Lo importante de estos ejemplos, es reconocer el carbono-α azul, y sus grupos, la cadena lateral. amarillo (IMPORTANTE: entre más grupos amino tenga más básico será, y viceversa) En el caso de la glicina su cadena lateral es un H+ La prolina es un aminoácido que en su cadena lateral esta una cadena hidrocarbonada, por ende no tiene carga POLARIDAD : Las cadenas laterales de los α-aminoácidos pueden presentar grupos polares o apolares , determinando sus posibilidades de interactuar con agua. REACTIVIDAD REDOX: Dentro de la característica de REACTIVIDAD, podemos tener comportamientos acido-base, nucleofilicidad, electrofilicidad o Redox. Veremos la REDOX con más detalle. Existen pocos α-aminoácidos con la capacidad de entregar electrones. Dicha actividad está determinada por la presencia de azufre (S) en la cadena lateral. solo la cisteína y metionina tienen azufre en su cadena lateral. CARGA : La carga de los α-aminoácidos depende de su reactividad ácido-base, dada sólo por la presencia de grupos amino y carboxilo La metionina no genera puente de disulfuro , ya que necesita que haya interacción entre grupo tioles, para formar puente de disulfuro. Pero puede tener otro tipo de modificaciones, como agregar doble Si tenemos la cisteína con algún grupo tiol (SH) de otra cisteína, formaran un puente de disulfuro y los Si analizamos la fenilalanina, está en presencia de agua, esta no forma puente de hidrogeno. Por ende, es un α-aminoácido Apolar. Su cadena lateral poco Si Analizamos la serina, está en presencia de agua puede formar puentes de hidrogeno. Por ende, es un α-aminoácido
» Por convención, las ionizaciones siempre se escriben como reacciones de ácidos. » Hay que recordar que son ácidos débiles como el grupo amonio (NH3+) como en buffer. » Tambié n el grupo carboxilo que se forma a una base débil (COO-) » La constante de acidez (Ka) indica el grado de acidez de estos grupos. Cada vez que se valora el grado de acidez de dos o más grupo químico, se comparan sus valores de Ka o pKa. » El valor de pKa es el más útil, ya que permite deducir el estado de ionización de los grupos ionizables de los aminoácidos a diferentes pH del medio. » Recordar: que pKa depende de la cadena lateral ® » Recordar que el Ka es la inversa de pKa, entonces si Ka es mayor, su pKa sera menor. Un mayor Ka una mayor disociación mayor concentración de protones un mejor ácido pKa= --log Ka Mejor Ácido (libera protones) Menor pH Mayor Ka 0 -----------------------------pH (7) ------------------------------ Peor Ácido (capta protones) mayor pH menor Ka MAYOR PKA Ka pKa
EJEMPLO : Ahora tenemos un pKa de 11 en el grupo amonio, y un pKa de 3 en el grupo carboxilo.
1. ¿Cuál de estos grupos es el mejor acido? Es el grupo carboxilo, ya que tiene un pKa de 3 (pequeño), por ende, tendrá un menor pH. 2. ¿Cuál es peor acido? Es el Amonio, ya que tiene un pKa de 11 (grande), por ende, tendrá un mayor pH. 3. ¿Cual tiene más facilidad para entregar su protón? El grupo carboxilo 4. ¿Para cuál es más difícil entregar su protón? Para el grupo Amonio OTRO EJEMPLO: Si el pKa = 3 (Esto significa que él llega al equilibrio cuando el pH es 3)
- ¿A qué pH habrá más ácido? A un pH menor que 3.
- ¿A qué pH habrá más base? A un pH mayor que 3.
- ¿A qué pH habrá iguales concentraciones de ácido y de base? A un pH 3 (debe ser igual al pKa) » Los α-aminoácidos presentan a lo menos dos grupos ionizables (y dos valores de pKa), por lo que pueden sufrir a lo menos dos reacciones de ionización. » Los α-aminoácidos presentan diferente carga neta , dependiendo de los pKa de sus grupos ionizables y el pH del medio.
CLASIFICACION DE α-AMINOACIDOS: » Por tipo de cadena lateral: se clasifican en apolares (son más soluble en lípidos que en agua) y polares LISTA DE TODOS LOS AMINOACIDOS (los 20): APOLARES AROMATICOS: » Cadena aromática APOLARES ALIFACTICOS: » Cadena lineal sin POLARES SIN CARGA: » Cadena con grupos polares no ionizables (el OH esta sin carga y no POLARES POSITIVOS: » Cadena con grupos amino (básicos). Además, puede ganar POLARES NEGATIVOS: » Cadena con grupos carboxilo (ácidos).
POLARES CON CARGA^ Especiales:
Selenocist eína: cisteína: tiene un grupo tiol, es Glicina y prolina: son apolares glutam aspart APOLARESPOLARES SIN CARGA protona do Zwitteri ón desprot onada pKa1 = 2, (COOH) 0 (COOH )
**- (COO-)
(COO-)
(COO-) pKa2 = 9, (NH3+)
(NH3+ )
(NH3+ ) 0 (NH2) 0 (NH2) pKa3= 10, (NH3+)
(NH3+ )
(NH3+ )
(NH3+ ) 0 (NH2) aminoácid o (total) +2 +1 0 -**
ESCENCIALIDAD DE AMINOACIDO:
» Un aminoácido es esencial cuando un organismo no es capaz de sintetizarlo por sus propios medios, es decir, para que ingrese es necesario consumirlo en nuestra dieta. Es decir, depende de la capacidad biosintética de los organismos. FUENTES DIERTARIAS: Los α-aminoácidos son obtenidos de la dieta por degradación de alimentos ricos en proteínas. » BAJA CALIDAD PROTEICA : Alimento bajo en proteínas o están desprovistos de 2 o más α-aminoácidos esenciales. EJEMPLO: Frutas, verduras, granos, legumbres, frutos secos. » ALTA CALIDAD PROTEICA : Alimento alto en proteínas con todos los α-aminoácidos esenciales. EJEMPLO: leche, huevo, quinua, carnes y pescados. » Los veganos pueden obtener todos los aminoácidos que necesitan, pero necesitan comer cosas variadas. ENLACE PEPTÍDICO: » Corresponde al enlace que se forma entre dos aminoácidos, a través de una reacción de condensación (salida de agua). Es lineal » Este enlace forma una nueva función orgánica ( amida ), Especie Especifica : cada especie tiene sus propios aminoácidos esenciales, tenemos La bacteria E. coli, no tiene aminoácidos esenciales, es decir, es capaz de sintetizar por sus propios medios, sus Rutas de biosíntesis: los aminoácidos esenciales no presentan ninguna ruta de biosíntesis en ese organismo. Los aminoácidos no esenciales, se pueden sintetizar por 2 rutas: » La síntesis de Novo: síntesis desde cero amid
El kDa: kilo dalton, se refiere al peso 10kDa 10 residuos de Clases de péptidos: De acuerdo con el número de residuos de aminoácidos que presenten reciben nombres especiales: » Oligopéptidos: de 2-10 residuos (menos de 1 kDa) Ejemplo: angiotensina II (8residuos) » Péptidos: de 10- 50 residuos (1- 5 kDa). Ejemplo: Glucagón (29 residuos) » Polipéptidos: de 50-100 residuos (5-10 kDa). Ejemplo: Hormona paratiroidea (89 residuos) Proteina: Son polímeros de más de 100 residuos de α-aminoácido (masa sobre 10 kDa). Son macromoléculas fundamentales para la función celular. Algunas características: » DIVERSIDAD DE FORMA : Múltiple disposición espacial de los residuos que las conforman. » MÚLTIPLES FUNCIONES : Desde funciones estructurales y motiles hasta la catálisis de reacciones químicas » CODIFICADAS EN GENES : Se sintetizan de Novo a partir de genes, transcritos por ARNm y traducidos en los ribosomas. NIVELES DE ORGANIZACIÓN PROTEICA: » A partir de la estructura primaria (la más básica y sencilla), se obtienen niveles jerárquicos de organización espacial de las proteínas. » Cada vez que se van plegando, van subiendo de nivel. Son dependientes de la estructura anterior
Glucagón NH2-His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp- Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg- Arg-Ala- Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr- COOH
ESTRUCTURA PRIMARIA (1°):
Corresponde al ordenamiento (secuencia) de los residuos de α-aminoácido que conforman a la proteína. Esto quiere decir, conocer de manera específica cuales aminoácidos tiene una proteina y en qué orden están. Características: » Es específica , para cada proteina tiene su propia estructura primaria, ya que si cambiamos un aminoácido en la secuencia, codificar una proteina totalmente distinta. » Determinada genéticamente , la secuencia de residuos depende de la secuencia de ADN del gen que lo codifica. » Establecida covalentemente, se mantiene por enlaces peptídicos (covalentes), entre los residuos que la conforman. » La forma que adopta una proteína es la expresión espacial de la información lineal de la estructura primaria. » Ejemplo: Esta es la estructura primaria del glucagón, comenzando con el grupo amonio (NH2) y terminando con el grupo carboxilo (COOH), además cada línea representaría un enlace peptídico. ESTRUCTURA SECUNDARIA (2°): » Se puede generar de 2 maneras: hélice-α o de una hoja-β (plegada), el tener una de estas estructuras va a depender de los grupos R de los aminoácidos que forme el péptido.
en la hélice alfa son las puntas que quedan sueltas (en amarillo). » Debido a su pequeño tamaño, oligopéptidos y péptidos no alcanzan altos niveles de organización, sino usualmente estructura secundaria como máximo, es decir, son desordenadas, hélice alfa o hoja beta. Estructura terciaria (3°): Corresponde a la organización espacial que resulta de la interacción de estructuras secundarias entre sí y con el medio. » Determinada por las estructuras secundarias : la abundancia relativa de estructuras secundarias es específica, es decir, que este formada por solo estructuras hélices-α o laminas-β, o también de forma alternada hélice-α/ laminas-β o que haya en forma independiente hélice-α + laminas-β, estas últimas no siguen patrón. Esta abundancia de estructuras va a depender de la estructura 1° y de los aminoácidos que se van a formar. » Determinada por el medio : la disposición de los residuos hacia la superficie y el interior depende de la solubilidad. Ejemplo: Cuando hay una proteina como la moradita (soluble en el agua), en el centro van a estar los residuos escondidos del agua (apolares), y en la superficie estarán los residuos polares. En la proteina celeste (proteina integral de membrana), es decir apolar o insoluble en agua, tendríamos los residuos polares hacia el interior y los apolares en la superficie de la proteina. » Mantenida por interacciones débiles y puentes disulfuro : se
mantiene principalmente por interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro. Dentro de esta estructura 3°, podemos encontrar regiones hidrofóbicas, donde están los residuos apolares, y la llamaremos región o interacciones hidrofóbicas. También se puede encontrar coordinación de iones, entre grupo carboxilo y amonio. Además, hay puentes de hidrógenos más débiles de las que hay en la estructura 2°, ya que son mas lejanos. Finalmente comienza a aparecer los puentes de disulfuro (S-S), específicamente el aminoácido cisteína que tiene el grupo azufre, se espera una estructura terciaria. » En esta estructura terciaria, pueden tener regulaciones. Estructura Cuaternaria (4°): Organización espacial que resulta de la interacción entre dos o más cadenas proteicas (subunidades) cada una con su propia estructura terciaria. » Determinada por las estructuras terciarias de cada subunidad , pueden ser 2 estructuras iguales terciarias (Homodímero, ejemplo: SOD1), también puede estar compuesta de 4 subunidades diferentes (heterotetrámero, ejemplo: la hemoglobina) y otro ejemplo seria la ATP sintasa la cual está compuesta por diversas subunidades de estructuras terciaras. » Determinada por interacciones proteína-proteína y con el medio , en esta estructura tenemos dos formas de estructura terciaria, la fibriliar (trenzas) y la globular (esferas) » Globulares: Son aquellas relacionadas con el transporte, son como esferas, por fuera de la esfera van a estar en
La función de proteínas está íntimamente relacionada con su estructura. Por lo tanto, existen estructuras conservadas debido a la función que cumplen. » Dominio: Regiones de la proteína con una organización espacial que cumple una función especial o característica, por ejemplo: una región de la proteina tiene una función de interactuar con ATP o unirlo. Los dominios pueden tener formas diferentes, pueden cumplir la misma función “unir ATP”, ejemplo: entre un humano y un perro, distinta forma de dominio, pero deben tener el mismo motivo. » Motivos: Secuencias de residuos de α-aminoácido conservadas, que forman parte de los dominios. Es una parte del domino, que tiene una función mas particular. Se dice que son conservados. » Otra manera de entenderlo es que el dominio fuera una llave (hay muchas de distintos colores, etc.), que tiene función de abrir o cerrar una puerta, el dominio, sería la llave completa, mientras que el motivo, seria la parte de la llave que abre la puerta. » RELACIÓN ESTRUCTURA- FUNCIÓN: La forma de los dominios y la disposición de los motivos determina la función. Una alteración de la estructura puede conducir a la pérdida de la función de las proteínas, en distinto grado. » Alteraciones Espaciales: Provocan la pérdida de la forma del dominio o que éste ya no esté expuesto al medio, por ende, se pierde la función de la proteina. » Mutaciones: Cambios en la secuencia de los residuos de α-aminoácido de un motivo, también pierde la función. » Perdida de la función: Puede ser total o parcial, dependiendo de la alteración. conformación nativa domi nio motiv
Corresponde a la estructura espacial de menor energía de las proteínas, que es la que expresa la función biológica. Conformación nativa es una proteina funcional, en simples palabras. » Plegamiento Espontáneo: Para péptidos y proteínas pequeñas » Plegamiento Asistido Por Chaperonas: Para la mayoría de las proteínas » Alteraciones Del Plegamiento: Es causa de múltiples enfermedades Perdida de la conformación nativa: Mayor menor energía